ART

 

EVENTS

\( \require{mhchem} \)

Αμινοξέα ονομάζονται οι χημικές ενώσεις που περιέχουν μία τουλάχιστον καρβονική ομάδα (από τα καρβονικά οξέα (RCOOH[1]) και μία τουλάχιστον αμινομάδα (-NH2)[2]. Τα αμινοξέα αποτελούν τα βασικά δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών που καθορίζουν και τις χαρακτηριστικές ιδιότητές τους.

Γενική μορφή
Τύπος 1. Γενικός συντακτικός τύπος δομής των α-αμινοξέων

Η γενική μορφή δομής που παρουσιάζουν τα αμινοξέα είναι τριών τύπων:

  1. "Τύπος 1" λεγόμενος και "γενική δομή" είναι αυτή που παρουσιάζεται στο διάγραμμα δεξιά. Στο διάγραμμα αυτό ο άνθρακας υποδεικνύει ένα άτομο άνθρακα. Το C στο κέντρο είναι άτομο α-άνθρακα. Το Η ένα άτομο υδρογόνου. Το Ο ένα άτομο οξυγόνου και το Ν ένα άτομο αζώτου. Το R αποτελεί γενικό συμβολισμό για οποιαδήποτε χημική δομή που μπορεί να περιέχει πολλά διαφορετικά άτομα. Υπόψη ότι το πρωτεϊνικό μόριο αποτελείται από πολλά αμινοξέα που σχηματίζουν μακριές αλυσίδες. Υφίστανται 20 διαφορετικά αμινοξέα, όπως εμφανίζονται παρακάτω, σε όλες τις πρωτεΐνες. Συνεπώς οι πρωτεΐνες παρουσιάζουν παρόμοια σύσταση και αλληλουχία αυτής των αμινοξέων, αν και δεν έχουν ακόμη πλήρως ερμηνευτεί όλες οι λειτουργίες αυτών (κατά την αλληλουχία τους). Πάντως η διαδοχή τους στην αλυσίδα που δημιουργούν συμπίπτει με την πρωτοταγή δομή των πρωτεΐνών. Έτσι κοινή ιδιότητα όλων των πρωτεϊνών είναι η σύστασή τους από α-αμινοξέα, και αυτό επειδή το α-άτομο άνθρακα, στο μόριο (αυτό του κέντρου του διαγράμματος) φέρει μια αμινομάδα, (αριστερά), καθώς επίσης και μια καρβοξυλομάδα, (δεξιά), σύμφωνα με τον ορισμό τους.
  2. "Τύπος 2", λεγόμενος και "διάταξη πεπτιδικού δεσμού", και
  3. "Τύπος 3", λεγόμενος και "διάταξη τριπεπτιδίων".

Ιδιότητες

Τα αμινοξέα είναι διαλυτά στο νερό και είναι επαμφοτερίζοντα. Η διαλυτότητα μεταξύ τους διαφέρει σημαντικά και εξαρτάται πολύ από το pΗ, ακόμη και για κάθε αμινοξύ ξεχωριστά. Κάθε αμινοξύ είναι λιγότερο ευδιάλυτο σε ένα χαρακτηριστικό γι' αυτό pH που ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο (pI). Όταν βρίσκεται σ' αυτό είναι ηλεκτρικά ουδέτερο γιατί ιονίζονται ισάριθμες αντίθετα φορτισμένες ομάδες, ακόμη και αν το αμινοξύ περιέχει συνολικά άνισο αριθμό από αυτές.

Πρωτεϊνικά αμινοξέα

Μια μικρή μειοψηφία από αυτά είναι ιδιαίτερα σημαντικά για τη Βιοχημεία. Πρόκειται κυρίως για α-αμινοξέα [γενικού RCH(NH2)COOH[1]], δηλαδή αμινοξέα που έχουν αμινομάδα στο πρώτο (1ο) άτομο άνθρακα (C) μετά την καρβοξυομάδα (-COOH).

Είκοσι (20) από αυτά χρησιμοποιούνται στην κατασκευή των περισσότερων πρωτεϊνών των ζωντανών οργανισμών στη Γη. Αυτά ονομάζονται πρωτεϊνικά αμινοξέα.

Πολλά αμινοξέα δημιουργούνται (συντίθενται) από άλλα αμινοξέα με μια διαδικασία που λέγεται διαμίνωση ή τρανσαμίνωση (transamination), αν και οι περισσότεροι οργανισμοί λαμβάνουν τα βασικά αμινοξέα (essential amino acids) με την τροφή.

Στον άνθρωπο, 8 από τα 20 αμινοξέα που χρησιμοποιούνται στη σύνθεση πρωτεϊνών δεν μπορούν να συντεθούν από τον οργανισμό και πρέπει να λαμβάνονται από την τροφή, για το λόγο αυτό καλούνται απαραίτητα ή βασικά αμινοξέα. 4 από τα 20 είναι ημιαπαραίτητα, αφού δεν μπορούν να συντεθούν στα παιδιά. Τα υπόλοιπα 8 συντίθενται μέσω των μεταβολικών μονοπατιών.

Κάθε αμινοξύ φέρεται κωδικοποιημένο από μια τουλάχιστον τριάδα (τριπλέτα) γενετικού κώδικα DNA.

Αμινοξέα συνδεόμενα μεταξύ τους ονομάζονται πεπτίδια. Η δε σειρά αμινοξέων που συνθέτουν μια πρωτεΐνη (πρωτοταγής δομή), ενώνεται με δεσμούς πεπτιδίων (-NH-CO-) προκειμένου να δημιουργήσει μια αλυσίδα πολυπεπτιδίων (peptide chain).

Τα 20 αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες των ζωντανών οργανισμών

Ελληνική ονομασία Διεθνής σύντμηση Ελληνική ονομασία Διεθνής σύντμηση
Αλανίνη Ala Ιστιδίνη His
Αργινίνη Arg Κυστεΐνη Cys
Ασπαραγίνη Asn Λευκίνη* Leu
Ασπαραγινικό οξύ Asp Λυσίνη* Lys
Βαλίνη* Val Μεθειονίνη* Met
Γλουταμινικό οξύ Glu Προλίνη Pro
Γλουταμίνη Gln Σερίνη Ser
Γλυκίνη Gly Τρυπτοφάνη* Trp
Θρεονίνη* Thr Τυροσίνη Tyr
Ισολευκίνη* Ile Φαινυλαλανίνη* Phe

Σύνταξη πίνακος κατ΄ αλφαβητική διεθνή ονομασία. Τα φερόμενα με αστερίσκο (*) είναι τα 8 βασικά αμινοξέα
Αμινοξέα βιολογικά, μη πρωτεϊνογενετικά

Στους ζώντες οργανισμούς υπάρχουν αμινοξέα τα οποία δεν συμμετέχουν στο σχηματισμό πρωτεϊνών αλλά εντούτοις παίζουν σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό. Μερικά από αυτά είναι η ορνιθίνη, η ομοκυστεΐνη, η κιτρουλλίνη, το αργινινοηλεκτρικό και άλλα.
Σύγχρονες ανακαλύψεις

Το 1981 δύο ομάδες βιοχημικών ανακάλυψαν άλλα τρία αμινοξέα ανατρέποντας έτσι το μέχρι τότε "δόγμα των 20 αμινοξέων". Συγκεκριμένα οι βιοχημικοί Βίλχελμ και Κούπκα στο Πανεπιστήμιο της Φρανκφούρτης απομόνωσαν το αμινοκιτρικό οξύ από τις σημαντικές ριβονουκλεοπρωτεΐνες (RNP). Τον ίδιο χρόνο οι Κωχ και Μπούσκερκ από το Πανεπιστήμιο του Κολοράντο ανακάλυψαν άλλα δύο ακόμη βασικά αμινοξέα το β-καρβοξυ-ασπαραγινικό οξύ και το γ-καρβοξυ-γλουταμινικό οξύ.
Σύμφωνα με την τρέχουσα επ' αυτών θεωρία η λειτουργία αυτών είναι το RNA να δημιουργεί γύρω του ηλεκτρικές απωθήσεις.
Δείτε επίσης

Πεπτιδάση
Αλληλουχία αμινοξέων
Γλυκογονικά αμινοξέα

Αναφορές και παρατηρήσεις

Το R χρησιμοποιείται εδώ με την ευρεία έννοια, δηλαδή αντιπροσωπεύοντας οποιαδήποτε ανθρακούχα ομάδα ή και υδρογόνο.
Εφόσον η καρβοξυομάδα είναι η κορυφαία χαρακτηριστική ομάδα. Τα αμινοξέα είναι δυνατό να περιέχουν επίσης και οποιεσδήποτε άλλες χαρακτηριστικές ομάδες.

Εγκυκλοπαίδεια Χημείας

Κόσμος

Αλφαβητικός κατάλογος

Hellenica World - Scientific Library

Από τη ελληνική Βικιπαίδεια http://el.wikipedia.org . Όλα τα κείμενα είναι διαθέσιμα υπό την GNU Free Documentation License